Аминокислоты

Аминокислоты — это органические соединения, в молекулах которых одновременно содержатся карбоксильная группа (-COOH) и аминогруппа (-NH₂). Аминокислоты являются структурными мономерными единицами, из которых построены белки (полипептиды). В природе обнаружено более 500 различных аминокислот, однако в составе белков живых организмов встречается стандартный набор из 20 (иногда 22) протеиногенных аминокислот, кодируемых генетическим кодом. Помимо белковой функции, аминокислоты выполняют множество других биологических ролей: служат нейромедиаторами, предшественниками гормонов и нуклеотидов, участвуют в энергетическом обмене.

История открытия и изучения

Первая аминокислота была выделена в 1806 году французскими химиками Луи-Николя Вокленом и Пьером Жаном Робике из сока спаржи. Они назвали её аспарагином. В 1820 году Анри Браконно гидролизом желатина получил глицин (сладкий на вкус, от греч. γλυκύς — «сладкий»). В 1838 году шведский химик Йёнс Якоб Берцелиус ввёл термин «протеин» (от греч. πρώτειος — «первый, важнейший»), предположив, что все белки построены из аминокислот.

В 1902 году Эмиль Фишер и Франц Хофмейстер независимо друг от друга доказали, что аминокислоты соединяются в белки пептидной связью. Фишер синтезировал первые искусственные пептиды, за что в 1902 году получил Нобелевскую премию по химии. К началу XX века были открыты все 20 стандартных аминокислот. Последней (в 1935 году) была идентифицирована треонин (Уильям Камминг Роуз). В 1960-х годах с развитием методов секвенирования белка и генетики была окончательно расшифрована связь между последовательностью нуклеотидов в ДНК и последовательностью аминокислот в белках (генетический код).

Химическое строение и классификация

Общая структура

Все стандартные α-аминокислоты (за исключением пролина) имеют общую формулу: H₂N–CH(R)–COOH, где R — боковая цепь (радикал), уникальная для каждой аминокислоты. Атом углерода, связанный с амино- и карбоксильной группами, называется α-углеродом. Для всех аминокислот, кроме глицина (у которого R = H), α-углерод является хиральным центром, что приводит к существованию двух оптических изомеров: L- и D-форм. В составе белков живых организмов встречаются исключительно L-аминокислоты.

Классификация по строению боковой цепи

1. Алифатические (с нециклической боковой цепью): глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин.
2. Содержащие гидроксильную группу (-OH): серин, треонин.
3. Содержащие серу: цистеин, метионин.
4. Содержащие карбоксильную группу (кислые): аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота.
5. Содержащие амидную группу: аспарагин, глутамин.
6. Основные (содержащие дополнительную аминогруппу): лизин, аргинин, гистидин.
7. Ароматические: фенилаланин, тирозин, триптофан.
8. Гетероциклические: пролин (иминокислота), гистидин, триптофан.

Классификация по способности к синтезу в организме

Для человека и многих животных аминокислоты делятся на три группы:

• Заменимые — синтезируются в организме в достаточных количествах (аланин, аспарагин, аспарагиновая кислота, глутамин, глутаминовая кислота, глицин, пролин, серин, тирозин, цистеин).
• Незаменимые — не синтезируются в организме и должны поступать с пищей. Для человека незаменимыми являются 8 аминокислот: валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин. Для детей также незаменимы аргинин и гистидин.
• Условно незаменимые — синтезируются, но в определённых условиях (болезнь, стресс, интенсивный рост) их эндогенного синтеза может быть недостаточно (аргинин, гистидин, глутамин, пролин).

Биологическая роль и функции

Белковый синтез

Основная функция аминокислот — служить строительными блоками для синтеза белков. В процессе трансляции на рибосомах аминокислоты соединяются пептидной связью в строгой последовательности, заданной матричной РНК. Последовательность аминокислот (первичная структура) определяет пространственную укладку белка и его биологическую активность.

Метаболические функции

• Источники энергии: при распаде аминокислот (дезаминировании) образуются кетокислоты, которые могут вступать в цикл Кребса или использоваться для глюконеогенеза (синтеза глюкозы).
• Синтез биологически активных молекул: аминокислоты являются предшественниками нейромедиаторов (глутамат, глицин, ГАМК, серотонин из триптофана), гормонов (тироксин из тирозина), пигментов (меланин из тирозина), пуриновых и пиримидиновых оснований (глицин, аспарагин), гема (глицин) и полиаминов.
• Транспорт азота: глутамин и аланин играют ключевую роль в переносе аммиака в нетоксичной форме от периферических тканей к печени и почкам.
• Буферные системы: гистидин (в составе белков) и свободные аминокислоты участвуют в поддержании pH внутренней среды.

Применение в промышленности и медицине

Пищевая промышленность

• Глутаминовая кислота и её соль — глутамат натрия (E621) — широко используются как усилители вкуса.
• Аспартам — искусственный подсластитель, дипептид из аспарагиновой кислоты и фенилаланина.
• Лизин, метионин, треонин и триптофан добавляют в корма для сельскохозяйственных животных и птицы для балансирования рациона.

Медицина и фармацевтика

• Парентеральное питание: растворы аминокислот (например, «Аминосол», «Инфезол») вводят внутривенно пациентам, которые не могут принимать пищу естественным путём.
• Лечение заболеваний: глицин применяется как ноотроп и седативное средство; глутамин — для восстановления слизистой кишечника после операций; N-ацетилцистеин — как муколитик и антидот при отравлении парацетамолом; L-ДОФА (предшественник дофамина) — при болезни Паркинсона.
• Спортивное питание: аминокислоты с разветвлённой боковой цепью (BCAA — валин, лейцин, изолейцин) используются для ускорения восстановления мышц и предотвращения катаболизма.

Косметология

Аминокислоты входят в состав увлажняющих кремов (коллаген, эластин, кератин) и средств для укрепления волос (цистеин, метионин). Аргинин используется в зубных пастах для снижения чувствительности зубов.

Интересные факты

• Селеновая аминокислота: селеноцистеин, 21-я протеиногенная аминокислота, была открыта в 1986 году. Она кодируется стоп-кодоном UGA и встречается в некоторых ферментах (глутатионпероксидазах).
• Пирролизин: 22-я аминокислота, обнаруженная в 2002 году у метаногенных архей. Кодируется стоп-кодоном UAG.
• Глицин — единственная аминокислота без хирального центра, так как её боковая цепь состоит из одного атома водорода.
• Аминокислоты в космосе: глицин, аланин и другие простые аминокислоты были обнаружены в составе метеоритов (например, Мурчисонский метеорит, упавший в 1969 году в Австралии), что подтверждает возможность их абиогенного синтеза в условиях космоса.
• Рацемизация: с возрастом в белках организма (например, в хрусталике глаза и дентине зубов) происходит постепенное превращение L-аминокислот в D-формы, что используется для оценки биологического возраста.

Источники

1. Ленинджер А. Основы биохимии: в 3 томах. — М.: Мир, 1985.
2. Нельсон Д., Кокс М. Основы биохимии Ленинджера. — М.: Лаборатория знаний, 2021.
3. Виноградова И. М. Аминокислоты: химия, биология, применение. — СПб.: Наука, 2018.
4. Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия. — М.: Медицина, 2004.
5. F. H. C. Crick. The genetic code: III. // Scientific American, 1966.
6. Комов В. П., Шведова В. Н. Биохимия. — М.: Дрофа, 2004.