Открыть сервис

Коллаген: роль в кулинарии и превращение в желатин

Коллаген — это фибриллярный белок, составляющий основу соединительной ткани животных: кожи, сухожилий, хрящей, костей. В кулинарии коллаген ценится за способность к желатинизации — при нагревании во влажной среде он разрушается и превращается в желатин, вещество, способное образовывать гели. Это свойство лежит в основе приготовления заливных блюд, холодцов, студней, мармелада и многих других продуктов.

Строение и свойства

Молекула коллагена представляет собой тройную спираль, состоящую из трёх полипептидных цепей, богатых аминокислотами глицином, пролином и гидроксипролином. Такая структура обеспечивает высокую прочность и упругость соединительной ткани. При этом коллаген практически нерастворим в холодной воде и устойчив к действию многих ферментов.

Превращение в желатин

Ключевой процесс для кулинарии — денатурация и гидролиз коллагена. При нагревании в воде (обычно при температуре 60–100 °C) водородные связи, удерживающие тройную спираль, разрушаются. Молекула распадается на отдельные цепи, которые образуют желатин — смесь полипептидов различной молекулярной массы. Этот процесс необратим: охлаждение не восстанавливает исходный коллаген, но желатин при охлаждении формирует гель.

Стадии термической обработки

  1. Набухание — при замачивании в холодной воде коллагеновые волокна впитывают влагу и увеличиваются в объёме.
  2. Денатурация — при нагревании свыше 55–60 °C тройная спираль разрушается, белок переходит в растворённое состояние.
  3. Гидролиз — при длительном нагревании (варке бульона) происходит частичный разрыв пептидных связей, образуются более короткие цепочки — желатоза и глютин. Именно они обладают желирующей способностью.

Кулинарное применение

Бульоны и холодцы

Классическое использование — приготовление крепких бульонов из костей, хрящей и субпродуктов. При длительной варке (от 3 до 8 часов) коллаген переходит в бульон, придавая ему насыщенность, вязкость и «наваристость». При охлаждении такой бульон застывает в студень — это основа для холодца, заливного и галантина.

Желе и десерты

Пищевой желатин, получаемый промышленной экстракцией коллагена из шкур и костей крупного рогатого скота, используется для приготовления десертов: желе, муссов, панна-котты, зефира. Желатин растворяют в тёплой жидкости (не выше 60–70 °C, иначе он теряет желирующие свойства) и охлаждают для застывания.

Кондитерское производство

В кондитерской промышленности желатин применяется для стабилизации кремов, приготовления мармелада, пастилы и жевательных конфет. Он обеспечивает упругую, но эластичную текстуру.

Мясные и колбасные изделия

Коллагенсодержащее сырьё (шкурка, жилки) добавляют в фарш для колбас и сосисок, чтобы повысить влагоудерживающую способность и улучшить консистенцию готового продукта. При термообработке коллаген плавится и связывает компоненты фарша.

Факторы, влияющие на желирование

  • Температура — выше 100 °C желатин разрушается, и бульон перестаёт застывать.
  • Кислота — уксус, вино или лимонный сок замедляют образование геля, поэтому кислотные жидкости требуют большего количества желатина.
  • Сахар — высокая концентрация сахара снижает прочность геля.
  • Соль — умеренное количество соли способствует желированию, избыточное — препятствует.

Пищевая ценность

Желатин почти не содержит незаменимых аминокислот (в нём отсутствует триптофан), поэтому его биологическая ценность как источника белка невысока. Однако он стимулирует перистальтику кишечника и используется в лечебном питании при заболеваниях суставов, хотя эффективность такого применения остаётся предметом дискуссий.

Промышленное получение

Пищевой желатин получают из коллагенсодержащего сырья — шкур, костей, сухожилий крупного рогатого скота и свиней. Сырьё обрабатывают кислотой или щёлочью, затем экстрагируют горячей водой, очищают, концентрируют и сушат. Различают желатин типа А (кислотная обработка) и типа Б (щелочная обработка), которые различаются по изоэлектрической точке и свойствам.

Источники

BFOmetr — база данных и аналитика по компаниям России.

На главную BFOmetr →