Аминокислоты в белке¶
Аминокислоты в белке — это аминокислотные остатки, связанные пептидными связями в полипептидную цепь, из которой состоит белок. Белки (протеины) представляют собой высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков аминокислот, соединённых в определённой последовательности. Именно последовательность аминокислот определяет пространственную структуру белка и его биологическую функцию.
¶Состав белка
В природе белки построены из 20 основных аминокислот, каждая из которых содержит аминогруппу (–NH₂), карбоксильную группу (–COOH) и характерный боковой радикал (R-группу), различающий одну аминокислоту от другой. Радикал определяет химические свойства остатка: заряд, полярность, способность образовывать водородные связи и дисульфидные мостики.
| Класс | Примеры аминокислот | Характеристика |
|---|---|---|
| Неполярные (гидрофобные) | валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, метионин | Смещены вглубь молекулы белка |
| Полярные незаряженные | серин, треонин, цистеин, тирозин, аспарагин, глутамин | Участвуют во внешних контактах |
| Заряженные кислые | аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота | Несут отрицательный заряд при pH 7 |
| Заряженные основные | лизин, аргинин, гистидин | Несут положительный заряд при pH 7 |
Отдельно выделяют две аминокислоты, которые входят в состав белков, но кодируются отдельно: цистеин (образует дисульфидные связи) и пролин (имеет циклическую структуру и ограничивает подвижность полипептидной цепи).
¶Пептидная связь
Аминокислоты в белке соединены пептидной связью — амидной связью между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой следующей. Пептидная связь обладает частичной двойной характерностью, что придаёт ей плоскую конфигурацию и ограничивает вращение вокруг неё. Это важно для формирования вторичной структуры белка.
Полипептидная цепь имеет направление: от N-конца (свободная аминогруппа) к C-концу (свободная карбоксильная группа). Последовательность аминокислот от N- к C-концу записывается слева направо и называется первичной структурой белка.
¶Уровни организации белка
Аминокислотная последовательность определяет все уровни структуры белка:
- Первичная структура — линейная последовательность аминокислот в полипептидной цепи, заданная генетическим кодом.
- Вторичная структура — локальные регулярные складки: α-спирали и β-складчатые слои, стабилизируемые водородными связями между аминокислотными остатками.
- Третичная структура — трёхмерная укладка одной полипептидной цепи, стабилизируемая гидрофобным взаимодействием, водородными связями, ионными связями и дисульфидными мостиками между остатками цистеина.
- Четвертичная структура — объединение нескольких полипептидных субъединиц в функциональный комплекс.
¶Биологическая роль аминокислот
Аминокислотный состав белка определяет его функцию в организме. Гемоглобин, например, содержит остатки гистидина в активном центре, связывающем кислород. Ферменты имеют в активном центре аминокислотные остатки, участвующие в катализе. Мембранные белки содержат гидрофобные аминокислоты во внешних областях, взаимодействующих с липидным бислоем.
Некоторые аминокислоты входят в состав белков в модифицированной форме: гидроксипролин и гидроксилизин в коллагене, йодтирозин в тиреоглобулине. Эти посттрансляционные модификации расширяют функциональные возможности белков.
¶Аминокислотный обмен
В организме человека 8 аминокислот являются незаменимыми (валин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан) и должны поступать с пищей, так как не синтезируются в организме. Ещё две (гистидин и аргинин) считаются условно незаменимыми. Остальные аминокислоты могут синтезироваться из других соединений.
При недостатке незаменимых аминокислот в рационе синтез белков в организме нарушается, что приводит к задержке роста, снижению иммунитета и другим патологиям.
¶Значение
Аминокислотный состав белков имеет практическое значение в медицине и биотехнологии. Анализ аминокислотной последовательности позволяет определить родство белков разных видов, выявлять мутации, связанные с заболеваниями, и создавать рекомбинантные белки с заданными свойствами. Медицина использует знание об аминокислотном составе для разработки заместительной терапии при ферментопатиях и аминокислотных нарушениях обмена.
Источники:
- Википедия: Белки
- Википедия: Аминокислоты
- Википедия: Пептидная связь
- Альбертс Б. и др. «Молекулярная биология клетки»
- Строев Е. Г. «Биохимия»