Открыть сервисСервис

Эвензим как биологический термин

Эвензим — вариант написания термина «энзим» (от греческого ἔνζυμον — «в закваске»), обозначающего биологический катализатор белковой или рибонуклеиновой природы. Форма «эвензим» встречается в русскоязычных текстах как результат транслитерации, опечатки или смешения с приставкой «эв-» (греч. εὖ — «хорошо», «благоприятно»), однако в научной литературе и нормативных документах закрепилось написание «энзим» и его синоним «фермент». Само явление — ускорение химических реакций в живых системах особыми молекулами — относится к числу фундаментальных основ биологии и биохимии.

Соотношение терминов «энзим» и «фермент»

Понятия «энзим» и «фермент» в современной науке считаются полными синонимами. Исторически сложилось так, что термин «фермент» (от латинского fermentum — «закваска») утвердился в русской и немецкой традиции, тогда как «энзим» преобладает в англоязычной литературе. Оба слова описывают одно и то же: вещества, которые ускоряют химические превращения, не расходуясь в ходе реакции.

Разнобой в написании — «энзим», «ензим», «эвензим» — связан с несколькими причинами:

  • транслитерацией английского enzyme при передаче кириллицей;
  • влиянием устной речи и диалектного произношения;
  • механическими опечатками в наборе текста;
  • смешением с приставкой «эв-», придающей значение «хороший», «правильный».

В профессиональных словарях и ГОСТах закреплены формы «энзим» и «фермент»; вариант «эвензим» нормативным не является.

История изучения

Представление о том, что брожение и пищеварение происходят при участии особых веществ, складывалось постепенно. В XVIII веке естествоиспытатели описывали «бродила» — субстанции, вызывающие сбраживание сахара. В 1833 году французские химики Ансельм Пайен и Жан-Батист Персо выделили из солода вещество, расщепляющее крахмал, и назвали его диастазой. Это стало первым documented случаем выделения фермента.

В 1877 году немецкий физиолог Вильгельм Кюне предложил термин «энзим» для обозначения подобных агентов. В конце XIX века Эдуард Бухнер доказал, что брожение может идти вне живой клетки — на бесклеточном экстракте дрожжей. За эту работу он получил Нобелевскую премию по химии 1907 года. В 1926 году Джеймс Самнер получил кристаллический уреазу и показал её белковую природу, что окончательно связало понятия «энзим» и «белок».

В России изучение ферментов развивалось в рамках физиологической химии. Значительный вклад внесли школы Ивана Павлова (исследования пищеварения) и Александра Браунштейна (реакции переаминирования).

Природа и классификация

По химическому строению энзимы делятся на две большие группы:

  • Простые белки — состоят только из аминокислотных остатков.
  • Сложные белки (холоферменты) — включают белковую часть (апофермент) и небелковый компонент (кофактор), которым может быть ион металла или органическая молекула — коэнзим.

Международный союз биохимии и молекулярной биологии (IUBMB) делит все энзимы на шесть классов:

КлассТип реакции
ОксидоредуктазыОкислительно-восстановительные
ТрансферазыПеренос функциональных групп
ГидролазыГидролиз связей
ЛиазыРазрыв связей без гидролиза
ИзомеразыИзомеризация
ЛигазыСоединение молекул с затратой АТФ

Каждому энзиму присваивается четырёхзначный код (КФ, или EC-номер), отражающий класс, подкласс и конкретную реакцию.

Механизм действия

Ключевое свойство энзимов — снижение энергии активации реакции. Молекула субстрата связывается в активном центре — участке, образованном несколькими аминокислотными остатками. Образовавшийся фермент-субстратный комплекс стабилизирует переходное состояние, что ускоряет превращение в десятки тысяч и миллионы раз.

Основные характеристики:

  • Специфичность — каждый энзим катализирует, как правило, одну реакцию или группу родственных реакций.
  • Обратимость — большинство энзимов ускоряют и прямую, и обратную реакцию.
  • Зависимость от условий — активность определяется температурой, кислотностью среды (pH), наличием активаторов и ингибиторов.
  • Регулируемость — существуют механизмы аллостерической регуляции, когда связывание молекулы в одном участке меняет активность центра.

Значение и применение

Энзимы обеспечивают все процессы обмена веществ: пищеварение, дыхание, синтез нуклеиновых кислот, мышечное сокращение, передачу нервных импульсов. Без их участия скорость реакций была бы недостаточной для поддержания жизни.

Практическое применение:

  • Медицина — диагностика (определение активности ферментов в крови), терапия (заместительная энзимотерапия при недостаточности поджелудочной железы), растворение тромбов.
  • Пищевая промышленность — сыроварение, пивоварение, производство соков и сиропов.
  • Бытовая химия — протеазы и липазы в составе моющих средств.
  • Биотехнология — получение лекарств, топлива, биосенсоров.
  • Текстильная и кожевенная отрасли — обработка волокон и кож.

В России ферментные препараты выпускают предприятия микробиологической и медицинской промышленности; исследования ведутся в институтах Российской академии наук и профильных вузах.

Терминологическая путаница

Появление написания «эвензим» в текстах чаще всего объясняется ошибкой распознавания при сканировании, автоматическим переводом или небрежностью набора. Поскольку приставка «эв-» несёт положительную коннотацию, иногда такие формы используются в псевдонаучной и рекламной продукции — например, в названиях биологически активных добавок. Научного содержания за формой «эвензим» не стоит: это то же самое, что «энзим», но записанное с искажением.

Корректное употребление — «энзим» или «фермент»; в учебной и научной литературе следует придерживаться этих форм.

Источники: Большая российская энциклопедия; учебники по общей биохимии; материалы IUBMB; публикации по истории физиологии.

Заметили ошибку или не согласны с информацией в статье? Напишите нам support@bfometr.ru