Легумин и вицилин: белки бобовых культур¶

Легумин и вицилин — основные запасные глобулины семян бобовых культур (Fabaceae), составляющие значительную часть общего белка в зрелых семенах. Эти белки относятся к классу 7S- (вицилины) и 11S- (легумины) глобулинов, различаются по молекулярной массе, субъединичному составу и аминокислотной последовательности. Они выполняют функцию резерва азота и серы для прорастающего зародыша, а также определяют пищевую и технологическую ценность зернобобовых.

¶Характеристика и структура

¶Легумин (11S-глобулин)

Легумин — высокомолекулярный олигомерный белок с седиментационным коэффициентом около 11S. Молекулярная масса нативного белка варьирует в пределах 300–400 кДа. Молекула легумина состоит из шести субъединиц, каждая из которых образована двумя полипептидными цепями — кислой (α, ~40 кДа) и основной (β, ~20 кДа), связанными дисульфидным мостиком. Субъединицы организованы в два тримера, наложенных друг на друга, формируя гексамерную структуру. Характерной особенностью легумина является высокое содержание амидных групп (глутамина и аспарагина) и относительно низкое содержание серосодержащих аминокислот (метионина и цистеина), хотя по сравнению с вицилином их доля выше.

¶Вицилин (7S-глобулин)

Вицилин — тримерный белок с седиментационным коэффициентом около 7S. Молекулярная масса нативного белка составляет 150–200 кДа. В отличие от легумина, субъединицы вицилина (обычно три типа, ~50–70 кДа) не связаны дисульфидными связями и нековалентно ассоциированы в тример. Вицилин практически не содержит цистеина и метионина, что делает его одним из самых бедных по серосодержащим аминокислотам растительных белков. Гликозилированная форма вицилина, содержащая небольшое количество углеводов, иногда выделяется как отдельный компонент — гемагглютинин или конвицилин.

¶Биосинтез и локализация

Синтез легумина и вицилина происходит на рибосомах, связанных с эндоплазматическим ретикулумом, в клетках запасающей паренхимы семядолей. Белки синтезируются в виде препропротеинов, которые после отщепления сигнального пептида и гликозилирования транспортируются через аппарат Гольджи в белковые тела (вакуоли). В белковых телах происходит протеолитический процессинг: у легумина — расщепление пропротеина на α- и β-цепи, у вицилина — удаление коротких пептидных вставок. Накопление этих белков начинается на стадии созревания семян и достигает максимума к моменту их обезвоживания.

¶Распространение и количественное содержание

Легумин и вицилин присутствуют в семенах практически всех изученных бобовых, но их соотношение и изоформный состав видоспецифичны. У гороха (Pisum sativum) на долю легумина приходится 30–40 % от общего белка, вицилина — 40–50 %. У сои (Glycine max) аналогами являются глицинин (11S) и β-конглицинин (7S), соотношение которых приблизительно равно 1:1. У фасоли обыкновенной (Phaseolus vulgaris) доминирует вицилин-подобный белок фазин (7S), тогда как легумин присутствует в меньших количествах. У чечевицы (Lens culinaris) и нута (Cicer arietinum) оба белка представлены примерно в равных долях.

¶Функциональное значение

¶Пищевая ценность

Легумин и вицилин определяют аминокислотный профиль бобовых. Оба белка дефицитны по метионину и цистеину, что ограничивает биологическую ценность бобовых как единственного источника белка. Однако легумин содержит больше лизина и серосодержащих аминокислот, чем вицилин, поэтому сорта с повышенной долей легумина считаются более ценными в питании. При тепловой обработке эти белки денатурируют, что повышает их усвояемость.

¶Технологические свойства

В пищевой промышленности легумин и вицилин используются благодаря их функциональным свойствам: способности к гелеобразованию, эмульгированию и пенообразованию. Изоляты соевого белка, основанные на глицинине и β-конглицинине, широко применяются в производстве мясных аналогов, колбасных изделий и хлебобулочной продукции. Легумин гороха перспективен для создания растительных заменителей молочных продуктов.

¶Аллергенность

Некоторые вицилины и легумины являются аллергенами. Например, β-конглицинин сои и арахин арахиса (Arachis hypogaea) — вицилин-подобный белок — способны вызывать IgE-опосредованные аллергические реакции. Легумин арахиса (арахин 2) также входит в число основных аллергенов. Степень аллергенности зависит от степени гликозилирования и структурной стабильности белка.

¶Генетика и селекция

Гены, кодирующие легумин и вицилин, образуют мультигенные семейства, локализованные в разных локусах хромосом. У гороха идентифицировано не менее пяти генов легумина и трёх генов вицилина. Экспрессия этих генов регулируется на транскрипционном уровне и зависит от стадии развития семени, содержания азота и серы в почве. В селекции бобовых ведётся отбор на увеличение доли легумина для повышения содержания серосодержащих аминокислот, а также на снижение содержания аллергенных фракций.

¶Применение в биотехнологии

Легумин и вицилин рассматриваются как платформа для производства рекомбинантных белков. Их промоторы используются для экспрессии целевых генов в семенах растений. Кроме того, на основе этих белков создаются биоразлагаемые плёнки и гидрогели для пищевой упаковки и биомедицины.

¶Источники

• Дербышева З. М., Клыкова М. В. «Белки семян бобовых культур: структура, функции, применение». — Саратов, 2019.
• Шеламова М. А., Тихонов А. В. «Запасные белки растений». — М.: Наука, 2017.
• Casey R., Domoney C., Ellis N. «Legume storage proteins» / «Seed Proteins». — Kluwer Academic Publishers, 1999.
• Gueguen J., Cerletti P. «Proteins of some legume seeds: soybean, pea, fababean and lupin» / «New and Developing Sources of Food Proteins». — Springer, 1994.