Пептины — класс белков¶

Пептины — группа сложных белков, которые при гидролизе дают наряду с аминокислотами значительное количество углеводных (гликозамещённых) остатков. Термин происходит от греческого peptos («сваренный», «переваренный») и связан с тем, что эти белки были впервые выделены из желудочного сока. Пептины относятся к классу хромопротеинов и гликопротеинов и встречаются в организмах животных, растений и микроорганизмов.

¶Происхождение термина

Термин «пепсин» был предложен Теодором Шванном в 1836 году для обозначения желудочного фермента, а название «пептины» закрепилось за группой белков, сходных по свойствам с пепсиногеном — проферментом пепсина. Действительно, многие представители класса обладают протеолитической активностью или входят в состав пищеварительных систем, что и определило их название.

¶Химическая природа

Пептины представляют собой конъюгаты белковой (пептидной) части с углеводными компонентами. Углеводный фрагмент может занимать от 1 до 50 % массы молекулы и ковалентно связан с аминокислотными остатками — как правило, через аспарагин, серин или треонин. В состав углеводной части входят моносахариды (глюкоза, галактоза, манноза, фукоза, сиаловая кислота и др.), образующие разветвлённые олиго- и полисахаридные цепи.

Пептидная часть молекулы может состоять как из одной полипептидной цепи, так и из нескольких субъединиц. Молекулярная масса пептинов колеблется в широких пределах — от нескольких десятков до сотен килодальтон.

¶Классификация

По происхождению и функции пептины подразделяются на несколько групп:

Отдельно выделяют пептины микроорганизмов — ферменты бактерий и грибов, участвующие в деградации белков среды.

¶Основные представители

¶Пепсин и пепсиноген

Наиболее изученный представитель класса — пепсин (КФ 3.4.23.1), аспартилпротеаза желудочного сока человека и млекопитающих. Выделяется главными клетками желудка в неактивной форме — пепсиногене, который под действием соляной кислоты желудочного сока теряет пропептидную часть и превращается в активный фермент. Пепсин оптимально работает при pH 1,5–2,5 и специфически расщепляет пептидные связи, образованные остатками фенилаланина, тирозина и лейцина.

¶Химозин

Химозин (сычужный фермент) выделяется из слизистой оболочки четверых камерного желудка телят. Специфически расщепляет κ-казеин молока, вызывая его свёртывание — этот процесс лежит в основе производства сыров. В промышленности химозин получают преимущественно с помощью генно-инженерных микроорганизмов.

¶Растительные протеолитические пептины

Папаин (из плодов папайи), бромелаин (из ананаса) и фицин (из инжира) — цистеиновые протеазы, широко применяемые в пищевой промышленности для размягчения мяса, в медицине как противовоспалительные и фибринолитические средства, а также в лабораторной практике.

¶Биологические функции

Основные функции пептинов в живых организмах:

• Пищеварение — расщепление белковой пищи до олигопептидов и аминокислот.
• Транспорт — перенос металлов (трансферрин переносит железо, церулоплазмин — медь) и продуктов распада гемоглобина (гаптоглобин связывает гемоглобин).
• Защита — компоненты комплемента участвуют в иммунном ответе.
• Регуляция свёртывания крови — ряд пептинов входит в каскад свёртывания.

¶Применение

Пептины и основанные на них ферментные препараты находят широкое применение:

• Пищевая промышленность — сыроделие (химозин), производство мясных полуфабрикатов (папаин, бромелаин), осветление соков и пива.
• Медицина — ферментные препараты для лечения заболеваний поджелудочной железы, противовоспалительные средства.
• Биотехнология — использование протеаз в качестве инструментов расщепления белков при исследовании их первичной структуры.

¶Литература

• Ланин И. Н., Сорокин Ю. Н. Биохимия. — М.: Медицина.
• Строев Е. А., Глазунов В. А. Биохимия. — СПб.: Питер.
• Фримен С. Биохимия с основами молекулярной биологии. — М.: БИНОМ.