Амилаза — фермент расщепления крахмала¶

Амилаза — это группа ферментов (белков-катализаторов), которые расщепляют сложные углеводы, прежде всего крахмал и гликоген, до более простых сахаров, таких как мальтоза и глюкоза. Амилаза входит в класс гидролаз и катализирует гидролитическое расщепление α-1,4-гликозидных связей в полисахаридах. Фермент вырабатывается многими живыми организмами — от бактерий и грибов до растений и животных, включая человека.

¶Роль в пищеварении

У человека основная часть амилазы вырабатывается поджелудочной железой и слюнными железами. Слюнная амилаза (птиалин) начинает переваривание крахмала уже в ротовой полости, расщепляя его до мальтодекстринов и мальтозы. Далее, попадая в двенадцатиперстную кишку, пищевой ком смешивается с панкреатическим соком, содержащим панкреатическую амилазу, которая продолжает расщепление углеводов в тонком кишечнике.

Без амилазы организм не мог бы усваивать крахмал — один из основных источников энергии в рационе человека. Крахмал сам по себе слишком крупная молекула, чтобы всасываться через стенку кишечника; амилаза разрезает его на дисахариды, которые затем ферменты кишечной стенки (мальтаза, изомальтаза) превращают в глюкозу.

¶Классификация

Амилазы делятся на три основные группы в зависимости от механизма расщепления связей:

• α-Амилаза (КФ 3.2.1.1) — «внутренняя» эндоамилаза; разрывает связи внутри цепи полисахарида в случайных местах, быстро снижая вязкость раствора и образуя декстрины. Именно этот тип присутствует в слюне и соке поджелудочной железы.
• β-Амилаза (КФ 3.2.1.2) — «концевая» экзоамилаза; отщепляет мальтозу с нередуцирующего конца цепи. Встречается в растениях (прорастающее зерно, картофель, соя), у бактерий и грибов.
• γ-Амилаза (глюкоамилаза, КФ 3.2.1.3) — отщепляет глюкозу с нередуцирующего конца цепи; работает в кислой среде.

Также выделяют амилоглюкозидазу и циклодекстриноглюкозилтрансферазу, применяемые в промышленности.

¶Характеристики

α-Амилаза человека — водорастворимый белок с молекулярной массой около 56 кДа. Оптимальная температура работы фермента — 37 °C, оптимальный pH — около 6,7 для слюнной и 7,1 для панкреатической амилазы. В присутствии ионов хлора (Cl⁻) активность фермента значительно повышается. Кальций входит в структуру молекулы и необходим для её стабильности.

При нагревании выше 60–70 °C амилаза необратимо денатурирует и теряет активность — именно поэтому слюна на горячей пище почти не работает, а варёный крахмал переваривается легче сырого.

¶Измерение активности в медицине

Активность амилазы в крови и моче — распространённый лабораторный показатель. В норме концентрация амилазы в сыворотке крови составляет около 28–100 Ед/л (значения варьируют в зависимости от лаборатории и метода).

Повышение уровня амилазы (гиперамилаземия) наблюдается при:

• остром панкреатите — уровень может возрастать в 6–10 раз;
• воспалении слюнных желез (паротите, «свинке»);
• прободении язвы желудка или двенадцатиперстной кишки;
• кишечной непроходимости;
• почечной недостаточности;
• приёме ряда лекарств (мочегонные, опиаты).

Понижение активности (гипоамилаземия) характерно для тяжёлого панкреатита с некрозом ткани поджелудочной железы, муковисцидоза, гепатита, а также после панкреатэктомии.

Для дифференциальной диагностики используют изоферменный анализ: определяют соотношение слюнной (S-) и панкреатической (P-) изоамилазы.

¶Применение в промышленности

Амилаза широко используется в пищевой промышленности:

• Хлебопечение — добавление амилазы улучшает тесто, увеличивает объём хлеба и продлевает срок хранения.
• Пивоварение — при солодовании зерна амилаза переводит крахмал в сбраживаемые сахара.
• Крахмальная промышленность — гидролиз крахмала с получением сиропов (мальтозного, глюкозного).
• Текстильная промышленность — удаление крахмального клея с тканей (десикация).
• Производство моющих средств — амилаза входит в состав порошков для разложения пищевых пятен.

Промышленные амилазы получают преимущественно из бактерий (Bacillus subtilis, Bacillus licheniformis) и грибов (Aspergillus niger) методом ферментации.

¶Амилаза в других организмах

У растений амилаза играет ключевую роль при прорастании семян: запасной крахмал эндосперма расщепляется до сахаров, которые питают росток. У насекомых и других беспозвоночных амилаза участвует в переваривании растительной пищи. У бактерий и дрожжей амилаза позволяет использовать крахмал как источник углерода.

¶История

Свойства слюны, растворяющей крахмал, были впервые описаны в 1824 году французским химиком Анселмом Пайеном. В 1833 году Эрнестом Шарлем Франсуа Пельтье и Жаном Жаком Пёрсеном из проросшего ячменя был выделен фермент, названный диастазой (впоследствии — β-амилаза). Термин «амилаза» был предложен в 1860-х годах. В 1900-х годах были разделены слюнная и панкреатическая формы фермента.

¶Источники

• Нельсон Д., Кокс М. «Принципы биохимии Ленингера»
• Ленингер А. «Биохимия»
• Фримен С. «Биохимия с основами молекулярной биологии»
• Справочник по клинической лабораторной диагностике