Амилазы: роль в переработке крахмала¶

Амилазы — это группа ферментов класса гидролаз, катализирующих расщепление крахмала, гликогена и родственных полисахаридов до более простых сахаров. Они присутствуют в организмах животных, растений, грибов и бактерий и играют ключевую роль в метаболизме углеводов. Амилазы являются одними из первых открытых и наиболее изученных ферментов: впервые их активность в слюне описал французский физиолог Ансельм Пайя в 1833 году, а сам термин «амилаза» происходит от латинского названия крахмала — amylum.

¶Классификация и механизм действия

По месту действия на молекулу субстрата амилазы делят на три основных типа:

• α-амилаза — эндогликозидаза, гидролизует внутренние α-1,4-гликозидные связи в молекуле крахмала. Образует декстрины, мальтозу и небольшое количество глюкозы. Оптимум pH для животных α-амилаз — около 6,7–7,0.
• β-амилаза — экзогликозидаза, отщепляет мальтозу с невосстанавливающих концов полисахаридных цепей. Характерна для растений и микроорганизмов; у млекопитающих отсутствует.
• γ-амилаза (глюкоамилаза) — отщепляет концевые остатки глюкозы, гидролизуя как α-1,4-, так и α-1,6-связи, что позволяет полностью разлагать крахмал до глюкозы.

Практическое значение имеют преимущественно α-амилазы, которые в промышленности получают из бактерий рода Bacillus и грибов рода Aspergillus.

¶Роль в переработке крахмала

¶В пищеварении человека и животных

У человека α-амилаза синтезируется в слюнных железах (тип S) и поджелудочной железе (тип P). Слюнная амилаза начинает гидролиз крахмала в ротовой полости, а панкреатическая продолжает его в двенадцатиперстной кишке. Однако основное всасывание продуктов расщепления происходит в тонком кишечнике, куда поступают мальтоза и декстрины, далее разлагаемые ферментами щёточной каймы — мальтазой и изомальтазой. Недостаточность амилазы приводит к непереносимости крахмала и бродильной диспепсии.

¶В пищевой промышленности

Амилазы — одни из самых массовых промышленных ферментов. Основные направления применения:

• Хлебопечение — добавление α-амилазы в муку улучшает объём и структуру мякиша хлеба, замедляет черствение.
• Пивоварение и спиртовая промышленность — ферменты расщепляют крахмал солода и зернового сырья до сбраживаемых сахаров.
• Производство глюкозных и крахмальных сиропов — глюкоамилаза и α-амилаза позволяют получать глюкозу, мальтозу и фруктозно-глюкозные сиропы с заданным составом.
• Производство подсластителей — из крахмала кукурузы и пшеницы получают изоглюкозу (HFCS), заменяющую сахарозу.

¶В текстильной и бумажной промышленности

Амилазы применяются для удаления крахмального шлихта с тканей перед окрашиванием (дешлихтирование) и для модификации бумажной массы. Использование ферментов вместо химических реагентов снижает экологическую нагрузку производств.

¶Медицинское и аналитическое значение

Определение активности α-амилазы в сыворотке крови и моче используется в клинической диагностике. Повышение уровня фермента наблюдается при остром панкреатите, эпидемическом паротите, почечной недостаточности; снижение — при хроническом панкреатите, муковисцидозе и тяжёлых поражениях печени. Также амилазный тест применяется в судебной медицине для обнаружения следов слюны на вещественных доказательствах.

¶Ингибиторы амилаз

Существуют природные ингибиторы амилаз — белки, содержащиеся в зерновых (пшеница, рожь) и бобовых культурах. Они могут снижать усвоение крахмала и используются в разработке средств для контроля уровня глюкозы при сахарном диабете 2 типа (например, акарбоза). Термическая обработка продуктов, как правило, денатурирует эти белки.

¶Промышленное получение

Микробные амилазы получают методом глубинной ферментации на субстратах из кукурузной муки, соевого шрота или отходов переработки зерна. Штаммы-продуценты (Bacillus subtilis, Bacillus licheniformis, Aspergillus niger) модифицируют методами селекции и генной инженерии для повышения термостабильности и активности фермента. Термостабильные α-амилазы, работающие при температурах 90–110 °C, используются в процессе желатинизации крахмала в промышленных масштабах.

¶Источники

• Биохимия: учебник / под ред. Е. С. Северина. — М.: ГЭОТАР-Медиа, 2015.
• Ферменты в пищевой промышленности / под ред. Дж. Р. Уиттакера. — СПб.: Профессия, 2020.
• Нельсон Д., Кокс М. Основы биохимии Ленинджера. — М.: Лаборатория знаний, 2021.
• Данные клинических рекомендаций по диагностике панкреатитов, 2022.