Аминокислоты: строение и роль в живой природе¶
Аминокислоты — это органические соединения, содержащие в молекуле как минимум одну аминогруппу (–NH₂) и одну карбоксильную группу (–COOH), связанные с одним и тем же атомом углерода (α-углеродом). В живой природе наибольшее значение имеют α-аминокислоты — строительный белковый материал: из них состоят белки всех организмов, от бактерий до человека. В организме человека и животных используются 20 стандартных аминокислот, закодированных в ДНК.
¶Общие сведения
Аминокислоты представляют собой амфотерные соединения: в зависимости от pH среды они могут проявлять свойства кислоты или основания. В водном растворе они существуют в виде внутрисолевых форм (ионов), а изолинейная точка (изоэлектрическая точка) — pH, при котором молекула не имеет суммарного заряда — характерна для каждой аминокислоты индивидуально.
По строению боковой цепи (R-группы) аминокислоты делятся на несколько классов:
| Класс | Примеры | Характер R-группы |
|---|---|---|
| Неполярные (гидрофобные) | валин, лейцин, изолейцин, метионин | алифатические углеводородные цепи |
| Полярные незаряженные | серин, треонин, цистеин, аспарагин, глутамин | содержат –OH, –SH, –CONH₂ |
| Кислые (отрицательно заряженные) | аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота | дополнительная –COOH |
| Основные (положительно заряженные) | лизин, аргинин, гистидин | дополнительная аминогруппа или гуанидиновая группа |
¶Свойства
Аминокислоты — твёрдые кристаллические вещества с высокими температурами плавления (обычно выше 200 °C), что объясняется их ионной природой в кристаллической решётке. Большинство растворимо в воде, практически нерастворимы в неполярных органических растворителях.
Характерные реакции аминокислот:
- Алкилирование — замещение водорода аминогруппы на алкильную группу;
- Ацилирование — реакция с хлорангидридами карбоновых кислот;
- Реакция с нитритом натрия — образование гидроксикислот;
- Пептидная связь — конденсация карбоксильной группы одной аминокислоты с аминогруппой другой с выделением воды; именно так образуются белки.
¶Синтез и обмен
¶Незаменимые и заменимые аминокислоты
Организм человека синтезирует часть аминокислот самостоятельно. Те, что синтезируются, называются заменимыми; те, что должны поступать с пищей, — незаменимыми. К незаменимым относятся: валин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин (для взрослых), а также гистидин и аргинин (особенно важны в детском возрасте). Полузаменимыми считаются тирозин и цистеин — они синтезируются из фенилаланина и метионина соответственно.
¶Биосинтез
В растениях и микроорганизмах синтез аминокислот идёт из промежуточных продуктов гликолиза и цикла Кребса. Ключевые этапы включают восстановление азота (фиксацию аммиака) и перенос аминогруппы на кетокислоты. В организмах человека аминокислотный обмен тесно связан с белковым синтезом на рибосомах по матрице иРНК.
¶Роль в организме
Аминокислоты выполняют в организме разнообразные функции:
- Строительная — входят в состав белков, ферментов, гормонов (инсулин, тироксин), антител, гемоглобина;
- Транспортная — глутаминовая кислота переносит аммиак, креатинин участвует в транспорте энергии;
- Защитная — цистеин входит в состав глутатиона, важного антиоксиданта;
- Энергетическая — при голодании или болезни аминокислоты могут окисляться для получения энергии;
- Нейромедиаторная — глутамат и глицин являются основными возбуждающими и тормозными нейромедиаторами соответственно; триптофан — предшественник серотонина и мелатонина.
¶Применение
Аминокислоты широко используются в медицине, пищевой промышленности и биотехнологии. В медицинской практике применяются инфузионные растворы аминокислот для парентерального питания. Глутаминовая кислота (Е621) используется как пищевая добавка — усилитель вкуса. Лизин и метионин добавляют в корма для сельскохозяйственных животных. В биотехнологии аминокислоты служат субстратами для ферментативного синтеза и получения биополимеров.
¶История
Первая аминокислота — глицин — была выделена в 1820 году французским химиком Анри Браконно при кислотном гидролизе желатина. В 1886 году немецкий химик Эрнст Шульце определил состав белков растений. В 1899 году Эмиль Фишер предложил термин «пептид» и синтезировал первые пептиды. В 1902 году Фишер и Франц Гофмейстер независимо друг от друга ввели термин «аминокислота». В 1953 году Фредерик Сенгер определил первичную структуру инсулина, что подтвердило белковую природу гормона и открыло путь к пониманию генетического кода.
¶Источники
- Википедия: «Аминокислоты»
- Википедия: «Белки»
- Википедия: «Пептидная связь»
- Стребкова Н. Н. «Биохимия» — учебник для вузов
- Северин Е. С. «Биохимия» — учебник для медицинских вузов