Аминокислоты — строительные блоки белков¶
Аминокислоты — органические соединения, молекулы которых содержат аминогруппу (−NH₂) и карбоксильную группу (−COOH), связанные с общим атомом углерода (α-углеродом). В живой природе ключевую роль играют так называемые α-аминокислоты, из которых строятся белки всех организмов — от бактерий до человека. В организме взрослого человека одновременно присутствует около 20 стандартных аминокислот, входящих в состав белков; из них 8 (у детей — 9) называют незаменимыми, поскольку организм не способен синтезировать их в достаточном количестве и должен получать с пищей.
¶Простое объяснение
Если говорить простым языком, аминокислоты — это «кирпичики», из которых тело собирает белки. Белок — это цепочка из аминокислот, свёрнутая в сложную трёхмерную структуру. Последовательность «кирпичиков» определяет, какой именно белок получится: гемоглобин, коллаген, фермент, гормон или антитело. Из 20 стандартных аминокислот можно составить миллиарды различных комбинаций — примерно так, как из 33 букв алфавита складываются слова и тексты.
Помимо роли «строительного материала», аминокислоты участвуют в других процессах: служат предшественниками гормонов и нейромедиаторов, переносят азот, участвуют в синтезе глюкозы и жирных кислот.
¶Строение молекулы
Каждая α-аминокислота состоит из:
- центрального (α-) атома углерода;
- аминогруппы −NH₂;
- карбоксильной группы −COOH;
- водорода;
- боковой цепи (R-группы), уникальной для каждой аминокислоты.
Именно боковая цепь определяет свойства аминокислоты: является ли она полярной или неполярной, кислой или основной, крупной или мелкой. В воде аминокислоты существуют преимущественно в виде звитионов — молекул, одновременно несущих положительный и отрицательный заряд.
¶Классификация
¶По синтезу в организме
| Группа | Аминокислоты |
|---|---|
| Незаменимые (для взрослых) | валин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин |
| Условно незаменимые | аргинин, гистидин, тирозин, цистеин, глутамин |
| Заменимые | аланин, аспарагин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, глицин, пролин, серин |
Гистидин считается незаменимым для детей, так как детский организм синтезирует его в недостаточном количестве.
¶По свойствам боковой цепи
- Неполярные (гидрофобные): валин, лейцин, изолейцин, метионин, фенилаланин, триптофан, пролин, аланин, глицин.
- Полярные незаряженные: серин, треонин, цистеин, тирозин, аспарагин, глутамин.
- Отрицательно заряженные (кислые): аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота.
- Положительно заряженные (основные): лизин, аргинин, гистидин.
Гидрофобные аминокислоты скрываются внутри белковой глобулы, а полярные и заряженные остаются на поверхности, взаимодействуя с водой.
¶История открытия
Первой выделенной аминокислотой стал аспарагин — в 1806 году французские химики Луи Воклен и Пьер Руле получили его из спаржи. В 1820 году Теодор Саад открыл глицин при гидролизе желатина. К концу XIX века были известны уже почти все аминокислоты белков. Русский химик Александр Зайцев в 1868 году предложил структурные формулы аминокислот и первым сформулировал правило их распознавания по химическим реакциям.
¶Роль в организме
¶Белковый синтез
Генетический код — это буквально инструкция по сборке белка из аминокислот. Рибосома считывает матричную РНК и присоединяет аминокислоты одна за другой в заданном порядке. Ошибка в последовательности может изменить свойства белка — так возникают, например, некоторые наследственные заболевания (серповидноклеточная анемия отличается от нормального гемоглобина заменой одной аминокислоты — глутаминовой кислоты на валин).
¶Прочие функции
- Нейромедиаторы: глутамат и глицин возбуждают нервные клетки, ГАМК (γ-аминомасляная кислота) тормозит их.
- Предшественники: триптофан — предшественник серотонина и мелатонина, тирозин — предшественник дофамина, адреналина и тироксина.
- Энергетический обмен: при голодании или интенсивной нагрузке аминокислоты могут окисляться с получением энергии.
- Детоксикация: глутамин участвует в обезвреживании аммиака в печени.
¶Источники в пище
Полноценный белок, содержащий все незаменимые аминокислоты в нужных пропорциях, обеспечивают продукты животного происхождения: мясо, рыба, яйца, молоко. Растительные белки (бобовые, злаки, орехи) часто ограничены по одной или нескольким аминокислотам, но при сочетании разных источников (например, фасоль + рис) дефицит компенсируется.
¶Применение
Аминокислоты используются в медицине (внутривенное питание, препараты при нарушениях обмена), спортивном питании (лейцин, BCAA-комплексы), сельском хозяйстве (кормовые добавки), микробиологии (основа сред для выращивания бактерий). В промышленности аминокислоты получают преимущественно микробным синтезом — с помощью генно-модифицированных бактерий.
¶Интересные факты
- Из 20 стандартных аминокислот только глицин — оптически неактивна: её боковая цепь — всего один атом водорода.
- В природе встречаются и «нестандартные» аминокислоты: например, 4-гидроксипролин и 5-гидроксилизин в коллагене, селеноцистеин — «21-я аминокислота», встраиваемая рибосомой при считывании особого кодона.
- Общее количество аминокислот в белках живых организмов превышает 500, но лишь 20 используются в качестве «букв» генетического кода.
¶Исторические источники
- Википедия: «Аминокислоты»
- Биохимия: учебник под редакцией В. П. Метелицы
- Lehninger A. Principles of Biochemistry
- Справочник «Аминокислоты, пептиды и белки» (Издательство «Наука»)