Аминокислоты в белках¶
Аминокислоты в белках — это мономерные звенья, из которых построены все белковые молекулы живых организмов. В белках человека и животных встречаются 20 основных аминокислот, каждая из которых имеет характерный набор атомов и определённую роль в структуре и функции белка. Последовательность аминокислот в белке кодируется геном и определяет его свойства.
¶Основные аминокислоты белков
В белках человека и большинства животных встречаются 20 стандартных аминокислот. Все они относятся к α-аминокислотам: аминогруппа и карбоксильная группа присоединены к одному атому углерода (α-углероду). Дополнительно в белках встречаются редкие аминокислоты — гидроксипролин, гидроксилизин, десмозин и др., которые образуются посттрансляционно.
| Группа | Аминокислоты |
|---|---|
| Неполярные (гидрофобные) | аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, фенилаланин, триптофан, пролин |
| Полярные незаряженные | серин, треонин, цистеин, тирозин, аспарагин, глутамин |
| Отрицательно заряженные (кислые) | аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота |
| Положительно заряженные (основные) | лизин, аргинин, гистидин |
¶Строение белковой цепи
Аминокислоты в белке соединены пептидными связями — амидными связями между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой следующей. При образовании пептидной связи отщепляется молекула воды. Цепь аминокислот имеет направление от N-конца (свободная аминогруппа) к C-концу (свободная карбоксильная группа).
Пептидная связь обладает частичной двойной характерностью из-за резонанса, поэтому плоская и жёсткая — вращение вокруг неё практически невозможно. Это ограничивает число возможных конформаций белковой цепи и облегчает формирование устойчивых структур.
¶Уровни структуры белка
Аминокислотная последовательность определяет все уровни организации белковой молекулы:
- Первичная структура — последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Кодируется последовательностью нуклеотидов в гене.
- Вторичная структура — локальные упорядоченные конформации: α-спирали и β-листы, стабилизируемые водородными связями между амидными группами пептидной связи.
- Третичная структура — трёхмерная форма всей полипептидной цепи, формируемая взаимодействием боковых цепей (гидрофобные контакты, водородные связи, ионные связи, дисульфидные мостики между цистеинами).
- Четвертичная структура — объединение нескольких полипептидных цепей (субъединиц) в функциональный комплекс, например гемоглобин состоит из четырёх субъединиц.
¶Функциональная роль аминокислот
Боковые цепи аминокислот определяют химические свойства белка. Гидрофобные аминокислоты скапливаются в глубине молекулы, формируя гидрофобное ядро, а полярные и заряженные — на поверхности, контактируя с водой. В активных центрах ферментов часто находятся гистидин, цистеин, серин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты, участвующие в катализе.
Некоторые аминокислоты выполняют отдельные функции помимо строительства белков. Глутамат и глицин выступают нейромедиаторами, аргинин — предшественник оксида азота, тирозин — предшественник катехоламинов и тиреоидных гормонов, триптофан — предшественник серотонина и мелатонина.
¶Незаменимые аминокислоты
Организм человека синтезирует 11 из 20 стандартных аминокислот. Девять аминокислот не могут образовываться в организме и должны поступать с пищей — это незаменимые (эссенциальные) аминокислоты: валин, лейцин, изолейцин, метионин, фенилаланин, триптофан, треонин, лизин и гистидин (у детей). Источники незаменимых аминокислот — животные белки (мясо, рыба, яйца, молоко), а также бобовые, орехи и злаки в различных комбинациях.
¶Биосинтез белка
В клетке аминокислоты встраиваются в полипептидную цепь на рибосомах в процессе трансляции. Каждой аминокислоте соответствует свой транспортный РНК (тРНК), несущий антикодон и аминокислоту. Порядок встраивания определяется кодонами матричной РНК. Ошибки при трансляции исправляются системой редактирования тРНК-синтетаз, что обеспечивает высокую точность синтеза белка.
¶Значение в медицине и биотехнологии
Знание роли аминокислот применяется в медицине: назначение белковых гидролизатов и смесей аминокислот при нарушениях пищеварения, парентеральном питании, лечении фенилкетонурии (дефект метаболизма фенилаланина). В биотехнологии аминокислотный состав белка определяет его функциональные свойства при производстве ферментов, вакцин и рекомбинантных белков.
¶Источники
- Войтенко Н. Н., Липатов Н. Н. Биохимия. — М.: Высшая школа.
- Нельсон Д., Кокс М. Основы биохимии Ленинджера. — М.: БИНОМ.
- Альбертс Б. и др. Молекулярная биология клетки. — М.: БИНОМ.
- Справочник по биохимии. — Под ред. А. М. Угрюмова.