Миофибриллы мышечного волокна¶

Миофибриллы — сократительные структуры, входящие в состав мышечных волокон поперечнополосатых мышц. Представляют собой длинные цилиндрические образования диаметром около 1—2 мкм, состоящие из упорядоченно расположенных белковых нитей — миофиламентов. Именно миофибриллы обеспечивают способность мышцы к сокращению и расслаблению, преобразуя химическую энергию в механическую работу.

¶Общая характеристика

Миофибриллы — основные сократительные элементы мышечного волокна. Они тянутся вдоль всей длины волокна, часто от одного его конца до другого, и собраны в пучки. В одном мышечном волокне человека может насчитываться от нескольких сотен до нескольких тысяч миофибрилл, а их доля в объёме волокна достигает 60—80 % у тренированных мышц.

Каждая миофибрилла имеет поперечную исчерченность, обусловленную чередованием участков с разной оптической плотностью. Эта исчерченность хорошо видна под микроскопом и дала название поперечнополосатым мышцам. Миофибриллы встречаются в скелетных мышцах и в сердечной мышце; гладкие мышцы внутренних органов организованы иначе.

¶Строение

Миофибрилла построена из повторяющихся структурных единиц — саркомеров, соединённых последовательно. Саркомер — участок между двумя соседними Z-линиями (телофрагмами), его длина в расслабленной мышце составляет около 2—2,5 мкм.

В состав саркомера входят два основных типа нитей:

• Толстые (миозиновые) филаменты — образованы белком миозином, расположены в центральной части саркомера (A-диск).
• Тонкие (актиновые) филаменты — образованы белком актином, прикреплены к Z-линиям и заходят в промежутки между миозиновыми нитями (I-диск).

Помимо актина и миозина, в организации и регуляции сокращения участвуют вспомогательные белки: тропомиозин и тропониновый комплекс, блокирующие или открывающие участки связывания на актине; титин, соединяющий миозин с Z-линией и обеспечивающий упругость; небулин, актинин и другие.

Вокруг каждой миофибриллы расположена разветвлённая сеть саркоплазматического ретикулума — внутренней мембранной системы, запасающей ионы кальция. Рядом находятся митохондрии, снабжающие сокращение энергией.

¶Механизм сокращения

Сокращение миофибриллы описывается теорией скользящих нитей, предложенной в 1954 году английскими исследователями Хью Хаксли и Эндрю Хаксли (однофамильцы) и независимо американскими учёными. Согласно этой теории, длина самих филаментов при сокращении не меняется — они скользят друг относительно друга, втягиваясь в промежутки между собой, за счёт чего саркомер укорачивается.

Последовательность процессов:

1. Нервный импульс достигает мышечного волокна и вызывает высвобождение ионов кальция из саркоплазматического ретикулума.
2. Кальций связывается с тропонином, что смещает тропомиозин и открывает на актине участки для связывания с миозином.
3. Головки миозина присоединяются к актину и совершают «гребковое» движение, продвигая тонкую нить к центру саркомера.
4. Присоединение молекулы АТФ обеспечивает отсоединение головки миозина и её возврат в исходное положение для нового цикла.
5. При прекращении импульса кальций возвращается в ретикулум, участки связывания закрываются, мышца расслабляется.

Энергию для процесса даёт гидролиз аденозинтрифосфата (АТФ); его запасы быстро восполняются за счёт креатинфосфата, гликолиза и окислительного фосфорилирования.

¶Типы мышечных волокон

По свойствам миофибрилл и характеру энергообеспечения мышечные волокна делят на типы:

Соотношение волокон разных типов в мышцах человека генетически обусловлено, но может частично изменяться под влиянием тренировок.

¶Рост и адаптация

При систематических физических нагрузках, особенно силовых, происходит гипертрофия миофибрилл: увеличивается число и толщина миофиламентов, растёт количество саркомеров. Это лежит в основе увеличения силы и объёма мышц у спортсменов.

Различают два основных механизма роста:

• Миофибриллярная гипертрофия — увеличение сократительного аппарата, характерно для силовых тренировок с большим отягощением.
• Саркоплазматическая гипертрофия — увеличение объёма саркоплазмы, запасов гликогена и жидкости, типична для умеренных нагрузок с большим числом повторений.

При отсутствии нагрузки (гиподинамии, иммобилизации) миофибриллы частично разрушаются, мышца атрофируется. С возрастом также наблюдается постепенная потеря мышечной массы — саркопения.

¶Патологии и значение

Нарушения строения и работы миофибрилл лежат в основе ряда заболеваний. К ним относятся наследственные миопатии, связанные с дефектами миозина, титина или дистрофина; миастения, при которой нарушается передача сигнала на уровне нервно-мышечного соединения. Повреждение миофибрилл наблюдается при интенсивных непривычных нагрузках (рабдомиолиз), при ишемии и воспалительных процессах.

Изучение миофибрилл имеет значение для физиологии спорта, медицины, биофизики и биотехнологии. Данные о структуре сократительных белков используются при разработке методов диагностики мышечных болезней и при создании искусственных мышечных материалов.

¶Методы изучения

Основные сведения о строении миофибрилл получены с помощью световой и электронной микроскопии, рентгеноструктурного анализа, биохимического выделения белков и методов молекулярной биологии. Современные подходы включают криоэлектронную микроскопию, позволяющую изучать расположение отдельных молекул миозина и актина с высокой точностью.

Источники: учебники по гистологии и физиологии человека, работы Х. Хаксли и А. Хаксли по теории скользящих нитей, материалы по биохимии мышечного сокращения.