Аминокислоты — органические соединения¶
Аминокислоты — органические соединения, содержащие в молекуле аминогруппу (–NH₂) и карбоксильную группу (–COOH), связанные с одним углеродным атомом (α-углеродом). В живых организмах основную роль играют α-аминокислоты, из которых строятся белки. В природе встречается около 500 аминокислот, но в состав белков животных и растений входят преимущественно 20 стандартных, кодируемых генетическим кодом.
¶Общие сведения
Аминокислоты представляют собой амфотерные соединения: аминогруппа проявляет основные свойства, карбоксильная — кислотные. В водном растворе они существуют в виде внутренних солей (цитратных форм), где молекула несёт одновременно положительный и отрицательный заряд. Такие формы обозначают как zwitterion (диполярный ион).
Простейшая аминокислота — глицин (аминоуксусная кислота), где α-углерод связан с двумя атомами водорода. У всех остальных стандартных аминокислот α-углерод является хиральным центром, за исключением цистеина, у которого конфигурация обозначается как L (все природные белки построены из L-изомеров).
¶Классификация
Стандартные аминокислоты принято разделять по свойствам боковой цепи (R-группы):
| Группа | Аминокислоты | Свойства |
|---|---|---|
| Неполярные (гидрофобные) | валин, лейцин, изолейцин, метионин, фенилаланин, триптофан, пролин | Не растворяются в воде, расположены внутри белковой молекулы |
| Полярные незаряженные | серин, треонин, цистеин, тирозин, аспарагин, глутамин | Гидрофильны, участвуют в связывании воды |
| Отрицательно заряженные (кислые) | аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота | При физиологическом pH несут отрицательный заряд |
| Положительно заряженные (основные) | лизин, аргинин, гистидин | При физиологическом pH несут положительный заряд |
¶Незаменимые и заменимые аминокислоты
Организм человека синтезирует часть аминокислот из других соединений. Аминокислоты, которые не могут образовываться в организме и должны поступать с пищей, называются незаменимыми. К ним относятся: валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин и гистидин (у детей дополнительно незаменимы аргинин и тирозин).
Заменимые аминокислоты (аланин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, глутамин, пролин, серин, цистеин, тирозин, глицин) синтезируются в организме, однако при ряде заболеваний или повышенных нагрузках их эндогенного образования может быть недостаточно.
¶Роль в организме
Аминокислоты выполняют множество функций:
- Строительная. Из аминокислот собираются белки — ферменты, гормоны, структурные белки (коллаген, кератин), транспортные белки (гемоглобин).
- Предшественники биологически активных веществ. Тирозин служит исходным веществом для синтеза катехоламинов (дофамин, адреналин, норадреналин) и тиреоидных гормонов. Триптофан — предшественник серотонина и мелатонина. Гистидин — гистамина. Глутамат и глицин выступают нейромедиаторами центральной нервной системы.
- Энергетическая. При голодании или интенсивной работе часть аминокислот окисляется с образованием энергии, а их углеродный скелет включается в цикл Кребса.
- Азотистый обмен. Аминокислоты — основной источник азота в организме; продукт их распада (мочевина) выводится почками.
- Регуляция. Креатин (синтезируется из аргинина, глицина и метионина) обеспечивает энергетический обмен в мышцах и мозге. Глютамин участвует в транспорте азота и поддержании кислотно-основного равновесия.
¶Получение и применение
В промышленности аминокислоты получают несколькими способами:
- Гидролиз белков — кислотным, щелочным или ферментативным. Так исторически впервые были выделены многие аминокислоты.
- Химический синтез — даёт рацемическую смесь изомеров, что ограничивает применение в биотехнологиях.
- Микробиологический синтез — бактерии (чаще штаммы Corynebacterium glutamicum и Escherichia coli) выращивают на средах с источниками углерода и азота; метод позволяет получать L-изомеры в больших объёмах. Основной промышленный способ производства глутаминовой кислоты и лизина.
Аминокислоты применяются в медицине (парентеральное питание, препараты при заболеваниях печени и почек), в кормлении животных (лизин и метионин добавляют в комбикорма), в спортивном питании (BCAA — смесь валина, лейцина и изолейцина), в косметике и биотехнологиях.
¶История
Первая выделенная аминокислота — аспарагин — была получена в 1806 году Луи-Николя Вокленом и Пьером Робике из спаржи. В 1820 году Генрих Вёлер гидролизовал желатин и выделил глицин. К концу XIX века были открыты почти все стандартные аминокислоты. В 1901 году Эмиль Фишер предложил термин «пептид» и показал, что белки являются цепочками аминокислот, связанных пептидной связью. В 1953 году Фредерик Сэнгер установил первую аминокислотную последовательность белка — инсулина, за что получил Нобелевскую премию по химии.
¶Источники
- Википедия: «Аминокислоты», «Белки», «Незаменимые аминокислоты»
- Альбертс Б. и др. «Молекулярная биология клетки»
- Строев Е.А., Глазунов В.А. «Биохимия»
- Nelson D.L., Cox M.M. «Lehninger Principles of Biochemistry»