Аминокислота

Аминокислота — это органическое соединение, в молекуле которого одновременно содержатся карбоксильная группа (-COOH) и аминогруппа (-NH₂). Аминокислоты являются структурными мономерами, из которых построены белки (протеины) всех живых организмов. В природе обнаружено более 500 различных аминокислот, однако в состав белков входит стандартный набор из 20 (реже 22) протеиногенных аминокислот, кодируемых генетическим кодом.

Химическое строение и классификация

Общая структура

Общая формула α-аминокислот (наиболее распространённых в белках) имеет вид H₂N–CH(R)–COOH. Центральный атом углерода (α-углерод) связан с четырьмя заместителями: аминогруппой, карбоксильной группой, атомом водорода и боковой цепью (радикалом R). Именно радикал определяет уникальные химические и физические свойства каждой аминокислоты.

Классификация по строению боковой цепи

Боковые радикалы аминокислот делят на несколько групп:

• Алифатические (неполярные): глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, пролин. Радикалы гидрофобны, обычно располагаются внутри глобул белков.
• Ароматические: фенилаланин, тирозин, триптофан. Содержат бензольное кольцо, обладают способностью поглощать ультрафиолетовый свет.
• Серосодержащие: цистеин, метионин. Цистеин способен образовывать дисульфидные мостики, стабилизирующие трёхмерную структуру белка.
• Полярные (незаряженные): серин, треонин, аспарагин, глутамин. Содержат гидроксильные или амидные группы, участвуют в образовании водородных связей.
• Кислые (отрицательно заряженные): аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота. При физиологических значениях pH несут отрицательный заряд.
• Основные (положительно заряженные): лизин, аргинин, гистидин. При физиологических значениях pH несут положительный заряд.

Классификация по способности к синтезу в организме

Для человека и большинства животных аминокислоты делятся на три категории:

• Заменимые: синтезируются в организме в достаточных количествах из других соединений. К ним относятся аланин, аспарагин, аспарагиновая кислота, глутамин, глутаминовая кислота, глицин, пролин, серин, тирозин (при условии достаточного поступления фенилаланина), цистеин (при условии достаточного поступления метионина).
• Незаменимые: не могут синтезироваться в организме человека и должны поступать с пищей. К ним относятся валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин. Для детей также незаменимыми являются аргинин и гистидин.
• Условно незаменимые: синтезируются в организме, но в определённых физиологических состояниях (болезнь, стресс, интенсивный рост) их эндогенного синтеза становится недостаточно. К ним относят аргинин, глутамин, глицин, пролин, таурин.

История открытия

Первая аминокислота была выделена в 1806 году французскими химиками Луи-Николя Вокленом и Пьером Жаном Робике из сока спаржи. Они назвали её аспарагином. В 1820 году французский химик Анри Браконно получил глицин (названный тогда «сахаром желатины») при гидролизе желатина серной кислотой. В 1838 году голландский химик Герардус Йоханнес Мульдер ввёл термин «протеин» (от греч. «первичный»), предположив, что все белки построены из сходных структурных единиц.

К 1900 году были открыты 12 из 20 стандартных аминокислот. Последней из распространённых была идентифицирована треонин (американский биохимик Уильям Камминг Роуз, 1935 год). Роуз также впервые экспериментально определил перечень незаменимых аминокислот для человека.

Биологическая роль и функции

Строительная функция

Основная роль аминокислот — служить мономерами для синтеза белков. В процессе трансляции на рибосомах аминокислоты соединяются пептидными связями в полипептидные цепи, которые затем сворачиваются в функциональные белки. Белки выполняют каталитическую (ферменты), структурную (коллаген, кератин), транспортную (гемоглобин), защитную (антитела) и регуляторную (гормоны) функции.

Метаболическая роль

Аминокислоты участвуют в обмене веществ:

• Являются предшественниками многих биологически активных соединений: нейромедиаторов (глицин, глутамат, ГАМК), гормонов (адреналин, тироксин, мелатонин), пуриновых и пиримидиновых оснований, гема, креатина.
• Служат источником энергии: при распаде аминокислот выделяется энергия, которая может использоваться клеткой. Этот процесс особенно важен при голодании или интенсивных физических нагрузках.
• Участвуют в глюконеогенезе — синтезе глюкозы из неуглеводных предшественников (например, из аланина и глутамина).

Сигнальная функция

Некоторые аминокислоты и их производные действуют как сигнальные молекулы. Например, глутаминовая кислота является основным возбуждающим нейромедиатором в центральной нервной системе позвоночных, а глицин — тормозным нейромедиатором.

Применение

В медицине

Аминокислоты используются в составе препаратов для парентерального питания (внутривенного введения) у пациентов, которые не могут принимать пищу естественным путём. Отдельные аминокислоты применяются как лекарственные средства:

• Глицин — как ноотропное средство, улучшающее метаболизм головного мозга.
• Глутамин — для поддержания функции кишечника и иммунной системы при критических состояниях.
• Цистеин и N-ацетилцистеин — как муколитики и антидоты при отравлении парацетамолом.
• Лейцин, изолейцин, валин (аминокислоты с разветвлённой цепью, BCAA) — используются в спортивной медицине для снижения катаболизма мышц.

В пищевой промышленности

Аминокислоты широко применяются как пищевые добавки:

• Глутаминовая кислота и её соль глутамат натрия (E621) — усилитель вкуса, придающий продуктам «мясной» вкус (умами).
• Цистеин (E920) — улучшитель муки, используется в хлебопечении.
• Аспартам (E951) — искусственный подсластитель, дипептид из аспарагиновой кислоты и фенилаланина.
• Лизин — добавляется в корма для животных для обогащения белка.

В сельском хозяйстве

Аминокислотные удобрения и стимуляторы роста растений (например, на основе гидролизатов белка) применяются для повышения урожайности и устойчивости культур к стрессовым факторам.

Химические свойства

Аминокислоты проявляют амфотерные свойства: в кислой среде они ведут себя как основания (присоединяют протон к аминогруппе), а в щелочной — как кислоты (отдают протон от карбоксильной группы). В нейтральной среде аминокислоты существуют в виде биполярного иона (цвиттер-иона), что обусловливает их высокие температуры плавления и растворимость в воде.

Важнейшей химической реакцией аминокислот является образование пептидной связи между α-аминогруппой одной молекулы и α-карбоксильной группой другой. Эта реакция лежит в основе синтеза белков.

Интересные факты

• В 1986 году были открыты две дополнительные протеиногенные аминокислоты — селеноцистеин (21-я) и пирролизин (22-я), которые встраиваются в белки по специальным механизмам, отличным от стандартного генетического кода.
• Некоторые аминокислоты, например D-аминокислоты (зеркальные изомеры L-форм), редко встречаются в природе, но обнаружены в клеточных стенках бактерий и в некоторых антибиотиках (например, грамицидине).
• Аминокислоты были обнаружены в составе метеоритов (например, в Мёрчисонском метеорите, упавшем в Австралии в 1969 году), что подтверждает возможность их абиогенного синтеза в космосе.
• Эксперимент Миллера — Юри (1953 год) показал, что аминокислоты могут образовываться из простых неорганических веществ (метан, аммиак, водород, вода) под действием электрических разрядов, имитирующих молнии, что является важным аргументом в пользу гипотезы химической эволюции.

Источники

• Ленинджер А. «Основы биохимии» (в 3 томах). — М.: Мир, 1985.
• Нельсон Д., Кокс М. «Основы биохимии Ленинджера» (в 3 томах). — М.: Лаборатория знаний, 2020.
• Мецлер Д. «Биохимия. Химические реакции в живой клетке» (в 3 томах). — М.: Мир, 1980.
• Кнорре Д. Г., Мызина С. Д. «Биологическая химия». — М.: Высшая школа, 2003.
• Овчинников Ю. А. «Биоорганическая химия». — М.: Просвещение, 1987.