Белки: строение, функции и роль в питании¶
Белки (протеины) — это высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков аминокислот, соединённых пептидной связью. Одна из четырёх основных макромолекул живых организмов (наряду с углеводами, липидами и нуклеиновыми кислотами). Молекулярная масса белков варьируется от нескольких тысяч до нескольких миллионов дальтон. В живой природе насчитывается сотни тысяч различных белков, выполняющих структурные, каталитические, транспортные, защитные и регуляторные функции.
¶Химическое строение
Белки состоят из 20 стандартных аминокислот, соединённых амидной (пептидной) связью. Порядок их последовательности в цепи определяется генетической информацией и называется первичной структурой. Из аминокислот формируется вторичная структура — участки цепи, свёрнутые в спирали (α-спирали) или листы (β-слои), удерживаемые водородными связями. Третичная структура — пространственная конфигурация всей полипептидной цепи, стабилизируемая ионными связями, дисульфидными мостиками и гидрофобными взаимодействиями. Четырёхмерная (квартарная) структура характерна для белков, состоящих из нескольких субъединиц, например гемоглобина.
По составу аминокислот белки делятся на полноценные (содержат все незаменимые аминокислоты) и неполноценные. Незаменимыми называют аминокислоты, которые организм человека не способен синтезировать и должен получать с пищей: лейцин, изолейцин, валин, метионин, триптофан, фенилаланин, треонин, лизин, гистидин (у детей). Полноценными белками богаты продукты животного происхождения — мясо, рыба, яйца, молочные продукты.
¶Основные функции
- Структурная. Коллаген и эластин формируют соединительную ткань, кератин — кожу, волосы, ногти. Актин и миозин обеспечивают сокращение мышц.
- Каталитическая. Ферменты — белки-катализаторы, ускоряющие биохимические реакции. К ним относятся амилаза пищеварительного тракта, ДНК-полимераза, рибозимы.
- Транспортная. Гемоглобин переносит кислород от лёгких к тканям, альбумин крови транспортирует жирные кислоты, липопротеиды — холестерин.
- Защитная. Антитела (иммуноглобулины) распознают и обезвреживают чужеродные агенты. Фибриноген участвует в свёртывании крови.
- Регуляторная. Гормоны — инсулин, соматотропин (гормон роста), инсулиноподобный фактор роста — регулируют обмен веществ и рост.
- Энергетическая. При недостатке углеводов и жиров белки окисляются с выделением энергии (около 4 ккал на грамм).
¶Обмен белков в организме
Суточная норма белка для взрослого человека составляет 0,8–1,2 г на килограмм массы тела; при интенсивных физических нагрузках потребность возрастает до 1,5–2 г/кг. Поступивший с пищей белок расщепляется в желудочно-кишечном тракте до аминокислот, которые всасываются в кровь и используются для синтеза собственных белков, гормонов, ферментов и других соединений. Избыток аминокислот подвергается дезаминированию, а остаток углеродного скелета используется в энергетических реакциях или превращается в жиры.
Синтез белка в клетке осуществляется на рибосомах по матрице иРНК (трансляция). Информация о первичной структуре закодирована в ДНК и переносится на иРНК в процессе транскрипции.
¶Источники белка в питании
| Продукт | Содержание белка (г/100 г) |
|---|---|
| Говядина | 18–20 |
| Куриная грудка | 23–25 |
| Лосось | 20–22 |
| Яйцо куриное | 12–13 |
| Творог 5% | 17–18 |
| Чечевица (сухая) | 24 |
| Соевые бобы | 35 |
| Гречка (сырая) | 13 |
Растительные источники (бобовые, злаки, орехи) часто неполноценны по аминокислотному составу, однако комбинирование продуктов (например, крупы с бобовыми) позволяет получить полный набор незаменимых аминокислот.
¶Недостаток и избыток белка
Дефицит белка в рационе приводит к нарушению синтеза тканевых белков, снижению иммунитета, отёкам (гипоальбуминемия), истощению, задержке роста у детей. Тяжёлая форма белкового голодания — квашиоркор — сопровождается отёками, жировой инфильтрацией печени, выпадением волос, кожными высыпаниями.
Избыточное потребление белка, особенно животного, создаёт повышенную нагрузку на почки (усиленная экскреция азотистых продуктов), может способствовать вымыванию кальция из костей и повышать риск некоторых заболеваний при наличии предрасположенности. У лиц с хронической болезнью почек ограничение белка является обязательной частью диетотерапии.
¶Применение в промышленности и медицине
Белки находят широкое применение вне биологии. В пищевой промышленности используются казеин (сыроделие), клейковина (хлебопечение), желатин (кондитерские изделия), сывороточные протеины (батончики, добавки для спортсменов). В медицине применяются препараты инсулина, альбумина, иммуноглобулинов, тромбина. Генно-инженерные технологии позволяют производить рекомбинантные белки — инсулин, эритропоэтин, интерфероны — в бактериальных и дрожжевых культурах. В биохимии и молекулярной биологии белки являются объектом рентгеноструктурного анализа и криоэлектронной микроскопии для изучения механизмов их работы.
¶История изучения
Термин «протеин» ввёл в 1838 году нидерландский химик Герард Мюлдер, предложивший его по греческому слову proteios — «первостепенный». В 1839 году Мюлдер совместно с Йонсом Якобом Берцелиусом опубликовал работу, в которой обосновал особое положение белков среди органических веществ. В 1902 году Франц Гофмейстер и Эмиль Фишер независимо друг от друга сформулировали пептидную теорию строения белков. Первый белок, чью третичную структуру расшифровали рентгеноструктурным методом, — миоглобин — был описан Максом Перутом и Джоном Кендрю в 1958–1960 годах (Нобелевская премия по химии 1962 года).
¶История изучения
Термин «протеин» ввёл в 1838 году нидерландский химик Герард Мюлдер. В 1902 году Франц Гофмейстер и Эмиль Фишер сформулировали пептидную теорию строения белков. Первый расшифрованный рентгеноструктурным методом белок — миоглобин — описали Макс Перут и Джон Кендрю в 1958–1960 годах.
¶Источники
- Биохимия: учебник / под ред. В. П. Мешкова, В. Н. Бабенко. — М.: ГЭОТАР-Медиа.
- Нельсон Д., Кокс М. Основы биохимии Ленинджера. — М.: БИНОМ.
- Строев Е. С., Глазунов В. М. Биохимия. — М.: Высшая школа.
- Фримен С. Биология. Клетка и молекулы. — М.: Мир.