Глобулин — класс белков крови¶

Глобулин — обобщённое название группы белков крови (а также других биологических жидкостей и тканей), которые по физико-химическим свойствам отличаются от альбуминов: они нерастворимы в чистой воде, но растворимы в слабых растворах солей, имеют более высокую молекулярную массу и мигрируют в электрическом поле медленнее альбуминов. Термин восходит к работам немецкого биохимика Рихарда Вирхова (1839–1902) и получил распространение в конце XIX века, когда белки сыворотки крови впервые были разделены методом солевого осаждения.

¶Общие сведения

Белки сыворотки крови делятся на три основные фракции: альбумины (молекулярная масса около 66 кДа), глобулины (от 40 до 150+ кДа) и фибриноген. Граница между альбуминами и глобулинами условна: она определяется не строгой структурной особенностью, а набором физико-химических свойств — растворимостью, электрическим зарядом, поведением при электрофорезе.

В норме концентрация глобулинов в сыворотке крови взрослого человека составляет примерно 20–35 г/л, что при общем содержании белка 65–85 г/л даёт соотношение альбумин/глобулин (A/G) около 1,1–2,3. Отклонение этого коэффициента — важный диагностический признак.

¶Классификация

По подвижности в электрическом поле глобулины разделяют на фракции (в порядке увеличения молекулярной массы и уменьшения подвижности):

Выделение фракций основано на классическом методе бумажного электрофореза по Тизелиусу, разработанном в 1930-х годах; в современной клинической лабораторной практике используют капиллярный электрофорез, иммунотурбидиметрию и иммунохимические методы.

¶Основные представители

¶Трансферрин

Трансферрин (сiderophilin) — β-глобулин, транспортная белковая молекула, связывающая и переносящая ионы железа (Fe³⁺) в кровотоке. Синтезируется преимущественно в печени. Снижение уровня трансферрина — один из ранних лабораторных признаков железодефицитной анемии.

¶Гаптоглобин

Гаптоглобин — α2-глобулин, связывающий свободный гемоглобин, высвобождающийся при разрушении эритроцитов. Это предотвращает потерю железа и повреждение почек. Уровень гаптоглобина снижается при гемолитических анемиях.

¶Церулоплазмин

Церулоплазмин — α2-глобулин, медьсодержащий белок, обладающий ферментной (ферроксидазной) активностью. Его дефицит характерен для болезни Вильсона — Коновалова, наследственного нарушения обмена меди.

¶Транскортин

Транскортин (кортикостероид-связывающий глобулин, КССГ) — α1-глобулин, переносящий кортизол и другие кортикостероиды. Уровень транскортина повышается при беременности и при приёме эстрогенов.

¶Иммуноглобулины

γ-Глобулины — это преимущественно иммуноглобулины, антитела, вырабатываемые плазматическими клетками. Они обеспечивают гуморальный иммунитет. Повышение γ-глобулинов (гипергаммаглобулинемия) наблюдается при хронических инфекциях, циррозе печени, некоторых миеломах; снижение — при иммунодефицитах.

¶Клиническое значение

Определение уровня и фракционного состава глобулинов проводится в рамках биохимического анализа крови. Клинически значимыми являются:

• Гиперпротеинемия — общий белок выше 85 г/л: обезвоживание, миеломная болезнь, хронические инфекции, саркоидоз.
• Гипоглобулинемия — снижение глобулинов: нефротический синдром (потеря белка с мочой), нарушения синтеза в печени, иммунодефициты.
• Диспротеинемия — нарушение соотношения фракций: цирроз печени (снижение альбуминов, повышение γ-глобулинов), острые воспаления (повышение α-фракций как белков острой фазы).

¶История

Термин «глобулин» ввёл Рихард Вирхов, описавший белок, осаждающийся из сыворотки при разбавлении водой. В 1937 году Арне Тизелиус разработал метод электрофореза, позволивший разделить сывороточные белки на альбумины и три глобулиновые фракции; за эту работу он получил Нобелевскую премию по химии в 1948 году.

Источники:

• Лабораторная диагностика: национальное руководство / под ред. В. Н. Титова, Е. А. Карпиус. — М.: ГЭОТАР-Медиа.
• Биохимия: учебник / под ред. В. М. Покровского. — М.: Пищевая промышленность.
• Nelson Textbook of Pediatrics / R. M. Kliegman et al.
• Ткачук В. А. Медицинская биохемия. — М.: Медицина.