Открыть сервисСервис

АСТ — аланинаминотрансфераза

Аланинаминотрансфераза (АСТ, AST, alanine aminotransferase) — фермент класса трансфераз, катализирующий перенос аминогруппы от аланина на α-кетоглутаровую кислоту с образованием пировиноградной кислоты и глутамата. В клинической практике под обозначением «АСТ» чаще понимают показатель активности этого фермента в сыворотке крови, который используется как один из основных биохимических маркеров повреждения печени, сердечной мышцы и скелетных мышц.

Биологическая роль

АСТ относится к аминотрансферазам (ранее их называли трансаминазами). Фермент существует в двух изоформах: цитоплазматической (cAST) и митохондриальной (mAST). Цитоплазматическая форма составляет примерно 20–30 % общей активности, митохондриальная — 70–80 %. При гибели клеток обе изоформы выходят в кровоток, что и определяет повышение уровня фермента.

Наиболее высокая концентрация АСТ обнаруживается в печени, миокарде, скелетных мышцах, почках, эритроцитах и головном мозге. В норме в крови циркулирует небольшое количество фермента, связанное с естественным обновлением клеток.

Отличие АСТ от АЛТ

Часто АСТ рассматривают в паре с АЛТ (аланинаминотрансфераза, ранее — сывороточная аланинаминотрансфераза, САЛТ). Оба фермента отражают повреждение гепатоцитов, но имеют разное распределение:

ПоказательАСТАЛТ
Основная локализацияМиокард, печень, скелетные мышцыПечень (преимущественно)
Митохондриальная изоформаЕсть (до 80 %)Практически отсутствует
Период полужизни~17 часов~47 часов
Клиническая специфичностьМенее специфична для печениБолее специфична для печени

Соотношение АСТ/АЛТ называется коэффициентом де Ритиса. В норме оно составляет 0,9–1,3. Повышение коэффициента выше 2 характерно для алкогольного поражения печени, снижение ниже 1 — для вирусных гепатитов.

Нормальные значения

Референсные значения зависят от метода исследования и лаборатории. Обычно указываются следующие ориентиры:

  • Взрослые: 8–45 Ед/л (по некоторым методикам — до 40 Ед/л).
  • Дети до 12 лет: до 45 Ед/л.
  • Дети до 6 лет: до 60 Ед/л.
  • Новорождённые: до 97 Ед/л (связано с родовым стрессом и переходом к внеутробному кровообращению).

Единицы измерения в разных лабораториях могут различаться (Ед/л, мккат/л), поэтому сравнивать результаты разных лабораторий без пересчёта некорректно.

Показания к назначению

Анализ на АСТ входит в стандартный биохимический профиль крови. Основные показания:

Причины повышения

Повышение АСТ не является специфичным и может наблюдаться при целом ряде состояний:

Печёночные причины: вирусные гепатиты A, B, C; алкогольная болезнь печени; неалкогольная жировая болезнь печени (НАЖБП); цирроз; опухоли печени; лекарственное поражение печени.

Сердечные причины: инфаркт миокарда (АСТ начинает расти через 6–8 часов после начала боли, достигает пика через 24 часа, нормализуется за 5–7 дней); миокардит; сердечная недостаточность с застойными явлениями в печени.

Другие причины: панкреатит; инфекционный мононуклеоз; гипертиреоз; обширные ожоги; травмы с повреждением мышц; интенсивные физические нагрузки; гемолиз образца крови (лабораторная ошибка).

Причины снижения

Пониженный уровень АСТ клинического значения почти не имеет. Он может наблюдаться при тяжёлых поражениях печени с утратой функциональной массы гепатоцитов (терминальный цирроз), дефиците пиридоксина (витамина B6), являющегося кофактором фермента, а также при почечной недостаточности.

Подготовка к анализу

Кровь берут из венозного сосуда натощак, через 8–12 часов после последнего приёма пищи. За сутки до исследования рекомендуется исключить алкоголь, за час — курение, ограничить интенсивные физические нагрузки. Ряд препаратов (гормоны, антикоагулянты, НПВС) способен влиять на результат, поэтому приём лекарств необходимо обсудить с врачом.

Интерпретация

Однократное умеренное повышение АСТ (в 1,5–2 раза) часто носит функциональный характер и требует повторного анализа. Рост в 5–10 раз указывает на выраженное повреждение тканей. Значения выше 1000 Ед/л характерны для острого гепатита, массивного гемолиза, инфаркта миокарда или рабдомиолиза. Изолированное повышение АСТ при нормальной АЛТ чаще связано с повреждением миокарда или скелетных мышц, а не печени.

История

Фермент открыт в 1950-х годах. В 1955 году Международная биохимическая комиссия присвоила ему систематическое название L-аспартат:2-оксоглутарат-аминотрансфераза (КФ 2.6.1.1). Клиническое применение в кардиологии началось в конце 1950-х годов, когда было показано, что активность фермента в сыворотке повышается при инфаркте миокарда. В гепатологии АСТ стал использоваться с 1960-х годов.

Источники

  • Тиц Ю. У. «Лабораторные исследования в диагностике внутренних болезней».
  • Гайдуков А. В. «Диагностическая лабораторная медицина».
  • Национальные клинические рекомендации по болезням печени (Российская гастроэнтерологическая ассоциация).
  • Henry JB. «Clinical Diagnosis and Management by Laboratory Methods».
  • Клинические рекомендации РКО по ведению пациентов с инфарктом миокарда.
Заметили ошибку или не согласны с информацией в статье? Напишите нам support@bfometr.ru