Креатининкиназа в анализе крови¶

Креатининкиназа (КФК, креатинфосфокиназа, КФК, КФК; англ. creatine kinase, CK) — фермент класса трансфераз, катализирующий обратимую реакцию переноса фосфатной группы между аденозинтрифосфатом (АТФ) и креатином с образованием креатинфосфата и аденозиндифосфата (АДФ). Определение активности креатининкиназы в сыворотке крови — распространённый биохимический анализ, используемый для диагностики повреждений скелетной мускулатуры, сердечной мышцы и других тканей, богатых этим ферментом.

¶Биохимическая роль

Креатининкиназа обеспечивает ресинтез АТФ в мышечной ткани, где запасы креатинфосфата служат быстро мобилизуемым энергетическим резервом. Фермент существует в виде димеров, собранных из трёх типов субъединиц: мышечной (M), мозговой (B) и сердечной (C). Комбинации субъединиц формируют три основные изоформы:

В сыворотке крови здорового человека преобладает изоформа КФК-ММ (около 95 % и более от общей активности), КФК-МВ составляет обычно менее 5 %, а КФК-ВВ практически не определяется.

¶Показания к назначению

Анализ на креатининкиназу назначают при подозрении на:

• инфаркт миокарда (в комплексе с тропонинами и другими маркёрами);
• миозиты, миопатии и мышечные дистрофии;
• травмы и повреждения скелетных мышц;
• гипотиреоз (сопровождается повышением КФК);
• злокачественные опухоли, поражающие мышечную ткань;
• побочные эффекты статинов и других миотоксичных препаратов;
• оценку физической нагрузки у спортсменов.

¶Нормальные значения

Референсные интервалы зависят от пола, возраста и мышечной массы тела. У взрослых мужчин норма КФК, как правило, составляет 20–200 Ед/л, у женщин — 10–170 Ед/л (значения варьируются между лабораториями). У новорождённых активность фермента физиологически повышена и может достигать 600–1000 Ед/л и более, постепенно снижаясь к концу первого года жизни.

¶Повышение активности

Повышенная креатининкиназа в анализе крови означает повреждение или разрушение клеток, богатых этим ферментом, с выходом его в кровоток. Основные причины:

• Инфаркт миокарда. Активность КФК начинает расти через 4–8 часов после повреждения, достигает максимума через 12–24 часа и возвращается к норме за 3–4 суток. Изоформа КФК-МВ считается более специфичной для сердца, хотя в современной практике её роль уступила сердечным тропонинам.
• Заболевания скелетных мышц. Миозиты, мышечные дистрофии (в частности, миодистрофия Дюшенна), полимиозит сопровождаются многократным повышением КФК.
• Физические нагрузки и травмы. Интенсивные тренировки, судороги, падения, хирургические вмешательства на мышцах вызывают преходящий рост фермента.
• Гипотиреоз. Дефицит тиреоидных гормонов повышает проницаемость мембран мышечных клеток.
• Приём лекарственных средств. Статины, фибраты, некоторые антибиотики, кортикостероиды могут вызывать миотоксичность.
• Злокачественные опухоли. Рабдомиосаркома и другие новообразования мышечной ткани.
• Неврологические заболевания. Синдром Гийена — Барре, боковой амиотрофический склероз.

¶Понижение активности

Снижение КФК ниже нормы встречается редко и обычно не имеет самостоятельного диагностического значения. Возможные причины — гипертиреоз, длительная гиподинамия, приём кортикостероидов, истощение мышечной массы, ревматоидный артрит.

¶Подготовка к анализу

Кровь берут из вены натощак, желательно утром. За сутки до сдачи рекомендуется исключить интенсивные физические нагрузки, алкоголь и жирную пищу, так как они способны исказить результат. Существует ряд лекарственных средств, повышающих активность КФК (статины, фибраты, ингибиторы ГМГ-КоА-редуктазы, амиодарон, некоторые антидепрессанты), — об их приёме необходимо сообщить врачу.

¶Интерпретация результатов

Важно оценивать не только абсолютное значение, но и динамику изменения активности во времени, а также соотношение изоформ. Резкое повышение КФК с последующим быстрым снижением характерно для острого повреждения мышц, тогда как умеренно повышенный стабильный уровень может указывать на хроническое мышечное заболевание или постоянную высокую физическую нагрузку. Изолированное повышение КФК-МВ с соотношением к общей активности более 2,5–3 % рассматривается как признак поражения миокарда, хотя для подтверждения инфаркта используют более специфичные маркёры — сердечные тропонины.

¶История

Фермент был открыт в 1934 году немецким биохимиком Филиппом Эглебергером и назван креатинкиназой. Методы определения его изоформ разрабатывались с 1960-х годов; массовое клиническое применение анализ получил в 1970-е годы как один из основных маркёров инфаркта миокарда до внедрения тропониновых тестов.

Источники:

• «Биохимическая диагностика заболеваний» (под ред. В. В. Меньшикова)
• «Клиническая лабораторная диагностика» (Л. Д. Аничков, Т. И. Некрасова)
• «Толковый словарь клинических лабораторных тестов» (Т. Т. Батищева)
• Справочник «Референсные величины лабораторных показателей» (Национальное руководство)